Enzime

Enzimele sunt proteine cu activitate biocatalilica specifica. Ele sunt sintetizate numai de celule in

conditii biologice si de aceea apar in toate organismele animale, vegetale si in microorganisme ca factori esentiali in desfasurarea, coordo?narea si autoreglarea proceselor biologice.

Enzimle au activitate catalitica atat in organism (in vivo), cat si in afara lui (in vitro). Aceasta a servit studiului biocatalizei pe sisteme model, dar si la utilizarea enzimelor imobilizate in biotehnologii alimentare.

5.1. Caracteristicile reactiilor enzimatice

5.1.1. Viteza de reactie si energie de activare

Pentru o reactie enzimatica generala, conform teoriei complexului activat si principiului starii stationare, se poate scrie:

Substrat (S) + Enzima (E)<->[Intermediari instabili]-> Produsi(P)+E

In ecuatie substratul reprezinta compusul organic care reactioneaza la nivelul legaturilor covalente. Enzima (E) intermediaza ruperea legaturilor vechi din substrat si formarea de covalente noi in produsi, regasindu-se integral dupa reactie. Reactantii micromoleculari (H2O, NH3, O2, H3PO4 etc.), reactioneaza cu complecsii activati. Acestia se formeaza in etape si pot aparea in structuri multiple: enzima-substrat ([ES]*), enzima-produsi ([EP]*) sau micsti ([ESEP]*).

In reactia din fig. 5.1, se evidentiaza ca enzimele:

- iau parte efectiva la proces, dar se regasesc nemodificate Ia sfarsitul reactiei;

- reduc energia de activare fata de procesul necatalitic (fig. 5.1 si tabelul 5.1);

- maresc viteza de reactie dar nu modifica valoarea constantei de echilibru;

- nu modifica parametrii termodinamici ai procesului chimic global;

- intervin in mecanismul reactiei modificand succesiunea etapelor elementare.

Enzimele se aseamana principial cu catalizatorii chimici, dar se deosebesc esential de acestia prin origine, structura proteica, eficacitate si autoreglare.

Obisnuit, enzimele cresc de 108 - 1012 ori viteza reactiilor necatalitice si de 103-1010ori viteza reactiilor catalizate chimic.

Tabelul 5.1. Energii de activare si constante de viteza relative la 25?C

Reactia chimica Catalizator Ea

(kJ/mol) kr

H2O2-H2O+1/2O2 Necatalitic

I

Catalaza 75.0

56.5

26.8 1.0

2.1 103

3.5- 108

Cazeina +nH2O-(n+1)Peptide H+

Tripsina 86,0

50.0 1.0

2.1 106

C3H7COOEt+H2O-C4H8O2+EtOH H+

Lipaze 55.0

17.6 1.0

4.2 106

Zaharoza + H2O --> Glucoza + Pructoza H+

Invertaza 107.0

46.0 1.0

5.61010

Acid linolcic + O2 -> Hidroperoxizi (LOOH) Necatalitic

Cu2+

Lipoxigenaza 150-270

30-50

16.7 1.0

102

107

Constanta de viteza relativa, kr din tabelul 5.1 este factor de multiplicare a vitezei reactiilor enzimatice fata de cele catalizate chimic sau necatalitice.

5.1.2. Specificitate in reactiile enzimatice

Specificitatea este o caracteristica importanta a enzimelor. Ea deosebeste esential enzimele de catalizatorii chimici. Specificitatea enzimelor se manifesta in raport cu substratul, cu reactia si cu structura sterica.

Enzimele pot prezenta specificitate:

- redusa, cand ataca mai multe covalenta din diverse substraturi;

- de grup, cand scindeaza o legatura influentata de vecinatati strict determinate (de exemplu tripsina si chimotripsina in cazul reactiilor protcolitice):

- absoluta, cand ataca numai un substrat pi intr-o unica reactie;

- stereospecificitate fata de izomeri optici si geometrici (izomeri stenci).

Specificitatea de substrat se refera la functiunea organica asupra careia actioneaza enzima.Astfel lipazele pot hidroliza grasimi, digliceride si monogliceride, dar si butiratul de etil. Peptidazele hidrolizeaza oricare legatura peptidica, apar insa restrictii de specificitate dictate de natura resturilor de aminoacizi vicinali.

Specificitatea de substrat se coreleaza cu specificitatea de structura moleculara. Multe enzime transforma izomerii moleculari sau compusii aceleiasi clase prin reactii identice, dar cu viteze si randamente mult diferite (tabelul 5.2).